ПредишенСледващото

Протеолитична активност - Референтен химик 21

Определяне на протеолитичната активност на ензимите в каша от брашно. А претеглена част брашно (South) земята в хаван с счупено стъкло. добавяне на същото количество вода. За да се получи паста. проба сушилна на количествено се прехвърля в мерителна колба от 200 мл капацитет и се смесва с 150 мл вода. [C.69]


Определяне на протеолитичната активност на ензимите в екстракти брашно вода. Брашно каша се получава по метода, описан в предходната процедура. Съдържанието на мерителна колба от 200 мл, след регулиране на водата до марката се филтрува през нагънат филтър. протеолитичната активност на филтрат се определя с добавяне на пептон или друг протеин субстрат. Определянето се извършва по същия начин, както в предишния случай. [C.69]

Активността на папаин вероятно се дължи на цистеинов остатък от хистидин (Smith, 1954-1958). За максимална протеолитично. активност чист (кристален) ензим трябва да се активира естествен активатор (вероятно глутатион) или цистеин, е Н N и т. г. [c.715]

Накрая, ние се припомни, че естествената протеолитичната активност се измерва вече някои растителни субстрати, например, пшеница обаче може да разгледа тази дейност значително. [C.598]

SRI други източници на ензими - растителен и животински произход. като панкреатин. протеолитична активност в различни източници на растителен протеин се измерва. включително соя, слънчоглед, и чай [28, 34, 49, 50, 106]. Въпреки това, той не е бил значителен. [C.599]

Създадена че размножаващите част ананас плод съдържа висока протеолитична активност. Поради това, изследването на растителни ензими е от голямо научен интерес и отваря широки перспективи за реорганизация за тяхното практическо приложение в медицината. [C.211]

Пример за изчисление. 1. За да се изучи взето пшенично брашно от първи клас. Показания рефрактометър в експериментите на труд и контрол, съответно и 81 и 3,67. Пробите се инкубират в продължение на 20 часа. За определяне на протеолитичната активност на брашното (в мг%), заменен с резултатите, получени във формулата [c.73]

Промени в дейността на завод протеиназа периодичност зависи от развитието на растението. Така че, по време на поникването на семената им се увеличава срещу спадаща активност, заедно с увеличаване на активността на други приказни ченгета. В незрели семена ензимна активност също се увеличи активността на ензима се увеличава или покълнали зърна пшеница лого nedozr често се отрази негативно върху качеството на крайния хляба и MU1. С увеличаването на активността на протеолитично понижено etsya еластичност глутен брашно поради хидролиза на неговия протеин увеличава протеолитичната активност на зърното, в допълнение, е придружен с интензивно натрупване на аминокиселини в своите продукти. Аминокиселините са също източник на редица Ser neny (меланоидини, естери, фузелово масла и т. П.) Формиране (при различни технологични процеси (при печене, в скитащи производството на префектура и Ал.). Тези съединения са отговорни за вкус, цвят, аромат на крайните продукти, и повлияе на тяхното качество. [c.68]


Протеолитичната активност на дрожди се изчислява като броя на клетките, съдържащи се в изследваната суспензия. Формулата за изчисляване поема различен вид, т.е.. д. протеолитичната активност на дрожди се изразява в милиграма процента (%) мг азот протеолиза продукти, образувани при излагане на дрожди ензим емулсия, съдържаща 1 милион клетки в 1 mm. в продължение на 24 часа при 37 ° С [c.73]

Използването на имобилизирани ензими вместо разтворими оказа изгодно в някои случаи и при използване на ензими като лекарства. Такива формулировки, поради по-голямата стабилност на вече задържа в тялото (имат продължително действие). В допълнение, можете да създадете различни удобни форми за използване на тези ензими. Например, обездвижване на протеази произвежда на целулоза като протеолитични превръзки активност и тампони, което е удобно при използване на такива ензими за заздравяването на рани, язви и други лезии тъкан. [C.161]

При производството на алкохол в захарифициращ материали определят амилолитичен, dekstrinoliticheskuyu, глюкоамилаза и протеолитична активност (способност) и се изразят в произволни единици - голям и малък (1 BE 1000 пъти по-голяма от 1 IU). [C.122]

Активността на протеолитично (PA) -. капацитет "gregated протеин разцепване ° F PA 1 IU съответства на брой FER са- на, катализира хидролиза на 1 г казеин в получените стандартни условия с определението на получения хидролизиран протеин тирозин [c.122] ..

Gyugh Protosubtilin има висока протеолитична активност. Този прах е светло сив или светло бежов цвят със съдържание на влага не повече от 13%, характеризиращ се с PA най-малко 70 единици / грам. [C.88]

Протеолитичната активност на пепсин се среща само в кисела и особено в солна киселина. Opttsmumu пепсиновата активност съответства среда с рН 1,8-2,0. Солна киселина не само активира, но също стабилизира пепсин. В разтвори без подкислява бързо се разпада. Поради тези причини nepsin прилага обикновено в разтвори подкислява със солна киселина. [C.183]

Ензимите могат да бъдат адсорбирани върху силициев диоксид, и в същото време поддържат своята дейност. Говежди трипсин се адсорбира върху частици от колоиден силициев диоксид от 14 пМ, след това се прехвърлят чрез глутаралдехид неразтворимост. така че запазва 80% от своята активност спрямо Este-изличавам и 17% от протеолитична активност. покрити силициеви частици са адсорбирания материал могат да бъдат разделени tsetrifugirovaniem и след това редиспергира [277]. Ензимът се адсорбира от 0.1 М боратен буфер при рН 8,5 с кръгли сферични частици силициев диоксид с диаметър от 14 нм се образува мономолекулен слой от ензимни молекули. имаше диаметър от 4 пМ. Такива частици могат да се наблюдават под електронен микроскоп. След като се образува покритието, е силно свързан с глутаралдехид омрежен. [C.1060]


Най-простият пример на такова регулиране е може би. синтеза на ензими под формата на неактивен predschestvennika. Повечето от тях са известни в тази връзка, мощен протеолитичен ензим храносмилането. Ясно е, че в клетките, които произвеждат тези ензими, проявлението на тяхната активност ще бъде нежелателно. В тази връзка, пепсин, трипсин и химотрипсин са синтезирани като неактивни зимогени. Pepsinogen след секретира в стомаха, където комбинираното въздействие на високи концентрации на киселина и протеолитична активност особено змия пепсин настоящия момент води до премахването на 44-членен пептиден фрагмент и образуването на активен ензим. Активирането на трипсиногенен, е да се премахне хексапептид. извършва ензим ентерокиназа и (autocatalytically) вече образуван трипсин, химотрипсин, докато се получава от химотрипсиноген чрез протеолитично действие на трипсин, в резултат на освобождаване важно за химотрипсин дейност терминал + YNz група изолевцин-16 (вж. Sec. 24.1.3.4) , [C.536]

По метода повърхността култура за процес на култивиране продължава в продължение на 2-3 дни при 30 или 37 ° С В този случай, амилолитичен дейност (АС) на суха медикаменти вас. субтилис трябва да бъде най-малко 150 U / г, и протеолитичната активност. - най-малко 6 U / г .. Единица за протеолитична активност характеризира котка [c.196]

Протеолитични ензими върху голямо влияние върху почести към маята. С увеличаване на протеолитичната активност на дрожди (повишена степен на автолиза и значително понижаване на качеството. [C.68]

За изследването са били взети под налягане хлебна мая. Показания) efraktometra в експериментите на труд и контрол са съответно 22,20 и 14,96. 1roby инкубират 20 часа Брой дрождеви клетки в суспензия 1 mm -. 2,350,000. За определяне на протеолитичната активност на дрожди натиснат хлебна (мг%) заменен резултатите, получени във формулата [c.73]

На скорост протеолиза може да се съди от броя на липсващите субстрата или на броя на продуктите на хидролизата. За определяне на протеолитичната активност на ензими като протеин субстрат използва edestina препарати овалбумин. желатин, казеин и други. Разтягането се получават, призова изпитваното вещество във водата, воден разтвор на глицерол. както и слабо кисела или slabosh, коледна буферни разтвори. Понякога настояване е доста дълъг. В някои случаи, инфузията на вода с материала, използван активатори, такива като цистеин, е, цианид и др. Същата активирането и се използва в експерименти с автолиза. При определяне на протеазната активност се отчита, че екстрактите могат да бъдат активатори и зашеметяване. [C.69]

За да се определи протеолитичен ензим активност преди] ritelno получава дрождена суспензия или воден vytyazh брашно, малц и друг растителен материал. Както се използва (kovogo субстрат вземат обезмаслена казеин. Казеин най полагане разцепва от протеинази. Освен това принадлежи към nat1 NYM протеини разцепване от пептидази. [C.70]

Рефрактометричен индекси протеолитична активност точност рефрактометър марка RPL изразено в милиграми процентни азот разтворими протеолиза продукти, ги умножи т 45. Установено е, че чрез увеличаване на концентрацията на азот в разтворими продукти протеолиза в 45 мг% Рефрактометър показания на uvelich vayutsya единица. Формула протеолитична активност растителност ПРАВИТЕЛСТВЕНИ продукти изразява количеството (в мг%) разтворим азот др дукти протеолизата формира под действието на протеин подводници плъх (казеин) ензими, съдържащи се в 100 г изпитваните вещества [c.72]

Само Има някои доказателства от физиологични видове анаеробни биореактори жители през последните години [472]. Анаеробни бактерии. притежава протеолитична активност, са изолирани и изследван в среда, съдържаща мляко. бульон, супернатантни биореактори съдържание, витамини, соли и микроелементи органични киселини. Общ брой на бактерии [c.135]

Освен това беше установено, хидрофобно свързване ефект въглеводороди ензими (пепсин и трипсин himo) биологично (proteologicheskuyu) активност. Показано е, че разтворимостта на бензен води до значително намаляване на протеолитичната активност на пепсин. След разтваряне, неговата активност пада от 100 до 40-70% (метод за определяне на активността на Mettu). Очакваният механизъм на инхибиране на протеолитична активност на пепсин е бензен, взаимодейства с неполярни групи пепсин щит неговия активен център. [C.396]

Свързани статии

Подкрепете проекта - споделете линка, благодаря!